Composición y estructura de las proteínas. Mayores niveles de organización de proteínas. Los monómeros de las moléculas de ADN son

Estructura, propiedades y funciones biológicas de las proteínas.

Las proteínas son componentes integrales de cualquier célula viva que proporcionan y apoyan su actividad vital. Las moléculas de proteína son biopolímeros construidos principalmente a partir de aminoácidos. Además de los aminoácidos, se pueden incluir otros componentes orgánicos e inorgánicos en la composición de las moléculas de proteína. Las proteínas contienen 50-55 % de carbono, 20-24 % de oxígeno, 7 % de hidrógeno, 0,5-3 % de azufre; algunas proteínas también pueden contener fósforo y varios metales.

La enorme diversidad estructural de las proteínas y una amplia gama de cambios en sus propiedades fisicoquímicas permiten que estos biopolímeros realicen funciones diversas y vitales en un organismo vivo. Varios miles de proteínas diferentes funcionan simultáneamente en cada célula vegetal. Todas las reacciones bioquímicas en la célula ocurren con la participación de proteínas catalíticas: enzimas. La base estructural de las membranas biológicas del citoplasma y los orgánulos intracelulares también se construye con la participación de proteínas. La función protectora la realizan los anticuerpos proteicos y las proteínas de estrés formadas bajo la influencia de factores de estrés. Las proteínas reguladoras y transportadoras desempeñan un papel importante en las células vegetales, que pueden cambiar reversiblemente su conformación y, por lo tanto, participar activamente en el mantenimiento de la actividad vital de la planta como un sistema autorregulador.

Las proteínas de reserva se depositan en las semillas y otros órganos de las plantas, lo que determina en gran medida el valor nutricional, forrajero y tecnológico de los productos vegetales. Se acumulan muchas proteínas en el grano de leguminosas - 20-30%, en soja y lupino - 30-40%, en semillas oleaginosas - 15-30%. El contenido de proteínas en otros productos vegetales es, %: granos de plantas de cereales - 9-18; maíz y arroz - 6-10; tubérculos de papa - 1.5-2; cultivos de raíces - 1-1.5; verduras, frutas y bayas - 0.5-2; coliflor - 2-3; coles de Bruselas y ajo -6-8; masa vegetativa de pastos bluegrass - 5-15, pastos leguminosos - 15-25 (los dos últimos indicadores se dan por peso seco).

La primera preparación de proteínas fue aislada de la harina de trigo en 1728 por J.B. Beccari y se denominó gluten. En 1809-10. apareció la primera información sobre la composición elemental y en 1836 se propuso la primera fórmula empírica de las proteínas. En el futuro, de manera bastante activa, muchos investigadores estudiaron los productos de descomposición de las sustancias proteicas y apareció cada vez más información de que los principales productos de la descomposición hidrolítica de las proteínas son los aminoácidos. Para 1899 ya se conocían 13 aminoácidos, la mayoría de los cuales fueron identificados como productos de hidrólisis de proteínas.

El trabajo de E. Fisher hizo una contribución fundamental al desarrollo de la teoría de la estructura de las proteínas, quien en 1901 sugirió y luego comprobó experimentalmente la posición de que las moléculas de proteína se construyen a partir de aminoácidos, cuyos residuos están conectados por enlaces peptídicos. Los polímeros formados de esta manera se denominan generalmente polipéptidos, y la doctrina de la construcción de moléculas de proteínas a partir de aminoácidos conectados por enlaces peptídicos es polipéptido teoría de la estructura de la proteína.

En la formación de un enlace peptídico intervienen los α-aminoácidos, que interactúan con sus grupos amina y carboxilo, y se liberan moléculas de agua. En los ácidos diaminomonocarboxílicos, solo un grupo amino ubicado en la posición α puede formar un enlace peptídico, y en los ácidos monoaminodicarboxílicos, un grupo carboxilo que tiene un grupo amino en la posición α puede formar un enlace peptídico. Los radicales de hidrocarburo de los residuos de aminoácidos conectados por enlaces peptídicos permanecen en forma de radicales laterales. Entonces, por ejemplo, se forma un tripéptido a partir de alanina, ácido aspártico y lisina:

El nombre del péptido está compuesto por los nombres de los aminoácidos que lo forman, mientras que el aminoácido que tiene un grupo carboxilo libre se escribe al final de la formulación, mientras que los otros aminoácidos tienen la terminación cambiada a "il" y se enumeran en el nombre del péptido en el orden en que se encuentran en la fórmula estructural del compuesto resultante. En consecuencia, el tripéptido anterior se denomina alanilasparagillisina.

El análisis de difracción de rayos X mostró que los grupos atómicos del enlace peptídico están ubicados en el mismo plano, formando predominantemente trance-configuración sobre el enlace C-N, que en gran medida tiene el carácter de un doble enlace, y la rotación alrededor de este enlace es muy limitada.

En general, la construcción espacial de una cadena polipeptídica se puede representar como una secuencia de estructuras planas formadas por elementos de enlaces peptídicos que están conectados a través de átomos de carbono α de radicales de aminoácidos. Dado que los enlaces en los átomos de carbono α no son dobles, es posible la rotación de grupos ubicados en el plano del enlace peptídico a su alrededor.

Si cambiamos el orden de los aminoácidos en el péptido, obtendremos varios isómeros. En la mayoría de los casos, los polipéptidos de proteínas pueden incluir entre 100 y 400 residuos de aminoácidos que, cuando se conectan mediante enlaces peptídicos en un cierto orden, pueden dar lugar a una gran cantidad de moléculas isoméricas capaces de realizar diversas funciones biológicas. EN vista general La estructura de un polipéptido se puede expresar mediante la siguiente fórmula:

En esta fórmula, los residuos de aminoácidos están conectados por enlaces -CO-NH-, que se denominan péptido, y R 1 , R 2 , R 3 ... Rn - radicales de residuos de aminoácidos que contienen varios grupos de átomos y forman ramificaciones laterales en la molécula polipeptídica.

En los extremos opuestos de la cadena polipeptídica, hay grupos amina y carboxilo libres, que determinan la orientación del polipéptido. El aminoácido al final de la cadena polipeptídica, que tiene un grupo amino libre en la posición α, se denomina aminoácido N-terminal, y el aminoácido en el extremo opuesto del polipéptido, que tiene un grupo carboxilo libre. no se utiliza para formar un enlace peptídico, se denomina aminoácido C-terminal. La determinación de los aminoácidos N- y C-terminales es importante para dilucidar la estructura de una molécula de proteína, ya que permite determinar el número de cadenas polipeptídicas en ella.

La mayoría de las proteínas conocidas contienen más de una cadena polipeptídica en una molécula y esto difiere significativamente de los péptidos convencionales que tienen una cadena polipeptídica y un peso molecular más bajo. Sin embargo, es bastante difícil trazar un límite claro entre péptidos y proteínas; ambos tienen una estructura espacial bien definida y realizan su función bioquímica. Los criterios principales deben considerarse el grado de polimerización de una molécula, que le proporciona las propiedades coloidales, osmóticas, amortiguadoras y otras características necesarias de las proteínas, así como la capacidad de formar una determinada estructura espacial. El grado más bajo de polimerización de las proteínas conocidas es de al menos 50 residuos de aminoácidos por molécula. Al mismo tiempo, se conocen algunas proteínas, cuyas moléculas tienen más de mil residuos de aminoácidos.

Los péptidos en diversos organismos se sintetizan muy a menudo utilizando los mismos mecanismos que las proteínas y son importantes intermediarios metabólicos, muchos de ellos realizan funciones reguladoras y son compuestos fisiológicamente activos. Sin embargo, se conocen péptidos en cuya síntesis intervienen aminoácidos que no forman parte de las proteínas, que son capaces de formar estructuras cíclicas. Estos péptidos incluyen los antibióticos gramicidina, ciclosporina, tirocidina y toxina pallidum. Los péptidos que realizan funciones reguladoras incluyen muchas hormonas humanas y animales (oxitocina, vasopresina, hormona adrenocorticotrópica y algunas otras).

De los péptidos vegetales, el glutatión es el mejor estudiado, cuya estructura fue aclarada en 1945 por F. Hopkins. La molécula de glutatión incluye los residuos de tres aminoácidos: ácido glutámico, cisteína y glicina. La glicina y la cisteína están conectadas por un enlace peptídico, y la cisteína y el ácido glutámico están conectados por un enlace pseudopeptídico (o isopeptídico), que se forma por la interacción del grupo amino de la cisteína con el grupo carboxilo del glutámico. ácido, que no tiene un grupo amino en la posición α y generalmente se encuentra en polipéptidos de proteínas.

H 2 N-CH-CH 2 -CH 2 -CO-NH-CH-CO-NH-CH 2 -COOH

glutatión

La alta actividad biológica del glutatión se debe a su capacidad para participar en las reacciones de reducción, ya que bajo la acción de la enzima puede quitar fácilmente el hidrógeno del grupo sulfhidrilo (-SH) y pasar a la forma reducida, formando dímeros unidos por disulfuro ( -S-S-) bonos. Esquemáticamente, la formación de dímeros de glutatión oxidado se puede representar de la siguiente manera:

R-SH + HS-R ¾¾® R-S-S-R + enzima - H 2

El glutatión se encuentra en todas las células vegetales y afecta la actividad de muchas enzimas que catalizan la transformación de las proteínas.

Dada la alta actividad biológica de muchos péptidos, se están desarrollando tecnologías para su síntesis química con el fin de obtener hormonas artificiales, antibióticos y diversos preparados médicos. Como muestran los experimentos, mediante síntesis química es posible obtener cadenas polipeptídicas que contienen hasta 100 residuos de aminoácidos. Se han logrado avances particularmente significativos como resultado de una combinación de síntesis química y enzimática. Por ejemplo, se aíslan fragmentos peptídicos de la composición deseada a partir de polipéptidos naturales mediante hidrólisis parcial, y luego se combinan mediante reacciones químicas o síntesis enzimática, obteniendo así preparaciones peptídicas biológicamente activas.

Después de formular y confirmar experimentalmente la teoría polipeptídica de la estructura de las proteínas, el siguiente paso fue determinar las fórmulas estructurales de las proteínas, mostrando la secuencia de conexión de los residuos de aminoácidos en las moléculas de proteína. Esto lo hizo por primera vez F. Senger en 1954, quien aplicó nuevos enfoques a la identificación química de aminoácidos terminales en varios péptidos, que pueden obtenerse por hidrólisis parcial de los polipéptidos de la proteína estudiada.

La comparación de las secuencias de aminoácidos de los fragmentos superpuestos de las cadenas polipeptídicas de la hormona insulina pancreática le permitió determinar con una precisión suficientemente alta la secuencia de la conexión de los residuos de aminoácidos en la molécula de esta proteína. Al final resultó que, la molécula de insulina consta de dos cadenas polipeptídicas, una de las cuales contiene 30 residuos de aminoácidos, la otra - 21. Las cadenas polipeptídicas en dos posiciones están conectadas por enlaces disulfuro, que se forman por la interacción de grupos sulfhidrilo (- SH) de los radicales de cisteína exactamente el mismo mecanismo que el de los dímeros de glutatión. La posición de estos residuos de cisteína en las cadenas polipeptídicas de insulina se muestra en la Figura 5.

Debe tenerse en cuenta que la numeración de los residuos de aminoácidos en los polipéptidos generalmente se calcula en la dirección del aminoácido N-terminal al C-terminal. En la cadena corta de la insulina, se forma otro enlace disulfuro entre los residuos de cisteína en las posiciones 6 y 11. En una cadena larga, el aminoácido N-terminal es fenilalanina, el aminoácido C-terminal es alanina; en la cadena corta, el aminoácido N-terminal es glicina, el C-terminal es asparagina. Por lo tanto, usando el ejemplo de la insulina, vemos que una molécula de proteína se puede construir a partir de más de un polipéptido y diferentes cadenas de polipéptidos en una molécula de proteína se pueden conectar mediante enlaces disulfuro debido a los residuos de cisteína.

Después de la insulina, se descifraron las secuencias de aminoácidos de varios péptidos y proteínas: oxitocina, vasopresina, ARN polimerasa, pepsina, tripsina, lisozima, citocromos, hemoglobina, papaína y muchos otros compuestos de poliaminoácidos. Ya en 1975, había 600 proteínas con secuencias de aminoácidos conocidas, en 1985, más de 2500. En la actualidad, el trabajo sobre el análisis de secuencias de aminoácidos en proteínas está casi completamente automatizado, y el número de tales proteínas ya supera significativamente las 20 mil .

ESTRUCTURA PRIMARIA DE LAS PROTEÍNAS. La secuencia de aminoácidos en las cadenas polipeptídicas de una molécula de proteína suele denominarse estructura primaria de una proteina. Está determinado por la secuencia de nucleótidos de una sección particular de ADN que codifica un polipéptido dado y se denomina gen.

La sustitución de incluso un aminoácido en la estructura de una proteína puede cambiar significativamente su función. Por tanto, los polipéptidos pueden considerarse como "huellas dactilares" de los genes que los codifican y pueden utilizarse para reconocer genotipos, así como para establecer una relación genética entre ellos. Por ejemplo, en la cadena polipeptídica corta de la insulina humana, las posiciones 8, 9 y 10 contienen la secuencia de aminoácidos Thr-Ser-Ile, en la insulina de oveja - Ala-Gly-Val, en la insulina de vaca - Ala-Ser-Val, en la insulina canina - Thr-Ser-Ile, es decir, la misma secuencia de aminoácidos que en los humanos, lo que indica una diferencia filogenética menor entre estos organismos.

En otros estudios relacionados con el estudio de formas anormales de hemoglobina, se encontró que en muchos casos, el reemplazo de al menos un aminoácido en una de sus cadenas polipeptídicas por otro provoca una violación función fisiológica de esta proteína, lo que conlleva graves consecuencias clínicas para el organismo humano.

ESTRUCTURA SECUNDARIA DE LAS PROTEÍNAS. Una cadena polipeptídica, que incluye una secuencia de residuos de aminoácidos característicos de una proteína determinada, forma una estructura espacial bien definida, que suele denominarse conformación molécula de proteína.

La estructura espacial de cada sección individual de la cadena polipeptídica es la estructura secundaria de la proteína.

La formación de la estructura secundaria de las moléculas de proteína depende de los parámetros fisicoquímicos de los residuos de aminoácidos y su secuencia en la cadena polipeptídica. Como ya se señaló, los grupos atómicos del enlace peptídico están ubicados en el mismo plano, y cada una de estas estructuras planas está conectada a la vecina a través de los átomos de carbono α de los radicales de aminoácidos mediante enlaces covalentes, alrededor de los cuales las estructuras planas de los enlaces peptídicos pueden rotar. El ángulo de rotación de cada uno de estos enlaces para cada residuo de aminoácido es bastante definido, dependiendo de la estructura del radical de aminoácido. Si los residuos de aminoácidos con ángulos de rotación similares se agrupan en un sitio específico de la molécula polipeptídica a lo largo de los enlaces indicados, se forma el mismo tipo de estructura secundaria.

En la estabilización de la estructura secundaria del polipéptido, los enlaces de hidrógeno que se producen entre los grupos de péptidos juegan un papel importante.

bonos de acuerdo al siguiente esquema: ═N-H.....O=C═

Una de las variedades de la estructura secundaria de una proteína es la hélice α, que fue establecida en 1951 por L. Pauling y R. Corey mediante análisis de difracción de rayos X. Durante la formación de la hélice α, se produce una torsión helicoidal de la cadena polipeptídica, que se estabiliza debido a la formación de enlaces de hidrógeno que se producen en un cierto orden entre los grupos NH y CO de enlaces peptídicos ubicados en giros adyacentes de la hélice (Fig. 6). El grupo NH del enlace peptídico de cada residuo de aminoácido está unido por hidrógeno al grupo CO del enlace peptídico de otro residuo de aminoácido eliminado en la cadena polipeptídica desde el primero por 4 residuos de aminoácidos, contando hacia atrás en la dirección de la cadena. .

Los enlaces de hidrógeno están orientados a lo largo del eje de la hélice, con los átomos de oxígeno conectados por un doble enlace a los átomos de carbono en espiral hacia adelante desde los átomos de carbono, y los átomos de hidrógeno conectados a los átomos de nitrógeno en espiral hacia atrás desde los átomos de nitrógeno. Los radicales laterales de los aminoácidos también están orientados a lo largo del eje de la hélice en dirección opuesta a la dirección de la cadena polipeptídica (se considera que la dirección de la cadena polipeptídica es desde el extremo N-terminal hasta el extremo C-terminal). No se forma ninguna cavidad dentro de la hélice α, ya que todo el espacio está completamente ocupado por agrupaciones de enlaces peptídicos y átomos de carbono α. En la superficie de la hélice α hay radicales laterales de aminoácidos, que pueden interactuar entre sí y con sustancias ambientales.

La mayoría de las proteínas conocidas forman una hélice α, en la que la torsión helicoidal de la cadena polipeptídica se produce en el sentido de las agujas del reloj. Los cálculos muestran que hay 3,6 residuos de aminoácidos por vuelta de la hélice, y el curso de la hélice cuando la cadena se extiende por un residuo de aminoácido es de 0,15 nm. El diámetro de la superficie cilíndrica condicional, en la que se encuentran los átomos de carbono α de los radicales de aminoácidos, es de 1,01 nm ( arroz. 7).

La configuración en espiral de la estructura secundaria es la base de las proteínas fibrilares, como la proteína del cabello, lana, plumas, cuernos: queratina. Sin embargo, la longitud de las secciones helicoidales de las proteínas globulares es pequeña y suele ser de varias vueltas (3-4 vueltas de la hélice α). La espiralización de la cadena polipeptídica se produce cuando los residuos de α-alanina, leucina, fenilalanina, tirosina, triptófano, cisteína, metionina, histidina, asparagina, glutamina y valina se agrupan en una determinada sección de la misma.

Muy a menudo, en la estructura de las proteínas globulares hay curvas y bucles que giran la cadena peptídica en un cierto ángulo. La forma más característica de una estructura de este tipo es la denominada curvatura en b, que hace girar la cadena peptídica 180˚. Típicamente, el pliegue b incluye 3-4 residuos de aminoácidos, cuya clave es el residuo de aminoácido de glicina.

Los residuos de aminoácidos de prolina provocan una ruptura en la hélice α resultante con una desviación del eje de la hélice en un ángulo de 20˚-30˚. Esto se explica por el hecho de que el nitrógeno de la prolina, que forma parte de la estructura de los grupos peptídicos, no está unido al átomo de hidrógeno y, por lo tanto, no forma un enlace de hidrógeno.

Hay aminoácidos que, en base a la estructura del radical, forman otro tipo de estructura secundaria (serina, isoleucina, treonina, lisina, arginina, ácidos aspártico y glutámico), se denomina estructura b. En la estructura b, los enlaces de hidrógeno se forman entre los grupos CO y NH ubicados en segmentos vecinos de la cadena polipeptídica, que tienen una orientación paralela u opuesta; de acuerdo con esto, las estructuras b también se denominan paralelas o antiparalelas.

En dos cadenas vecinas que forman la estructura b, la mitad de los grupos CO y NH participan en la formación de enlaces de hidrógeno, lo que está asociado con la alternancia disposición espacial radicales de aminoácidos. Los radicales laterales de los residuos de aminoácidos vecinos se encuentran en trance-posición en relación con el grupo peptídico, por lo tanto, cada segundo grupo peptídico está involucrado en la formación de enlaces de hidrógeno con la cadena polipeptídica vecina. Los grupos CO y NH libres restantes pueden formar enlaces de hidrógeno con grupos similares de otra cadena en el lado opuesto, y con la siguiente cadena peptídica, etc. Así, varias cadenas peptídicas (2-10) hasta 8 residuos de aminoácidos a lo largo de cada una de las cadenas, y algunos incluso más.

Los radicales de los residuos de aminoácidos que salen en direcciones opuestas de cada cadena polipeptídica forman superficies que tienen una estructura plegada. Los pliegues de estas superficies se determinan

ángulos de enlace de los átomos de carbono α de los residuos de aminoácidos (Fig. 8). Muy a menudo, la superficie de la estructura b se retuerce en un cierto ángulo, formando una estructura supersecundaria.

La estructura secundaria de los polipéptidos en forma de hélice α y estructuras b se refiere a estructuras que repiten periódicamente sus configuraciones en el espacio, por lo que se denominan estructuras regulares. Sin embargo, en casi todas las moléculas de proteína hay regiones con una configuración espacial bien definida, pero no se repite en otras regiones. Estos tipos de estructuras secundarias de proteínas se denominan estructuras irregulares.

Cada proteína, dependiendo de la estructura primaria que determina el conjunto y la secuencia de los residuos de aminoácidos en sus cadenas polipeptídicas, tiene grupos bien definidos de aminoácidos en partes separadas de la molécula, que, dependiendo de sus parámetros fisicoquímicos, son capaces de formar uno u otro tipo de estructura secundaria. Por lo tanto, en una proteína dada, de acuerdo con la secuencia de aminoácidos, se realiza en cada sitio un tipo completamente específico de estructura secundaria.

Se conocen muy pocas proteínas que tengan la misma estructura secundaria en todas las partes de la molécula. Estas proteínas incluyen queratina (proteína estructural de lana, plumas, cuernos) y colágeno (proteína del tendón), que tienen una configuración de molécula de hélice α. Otro ejemplo son las proteínas de seda (fibroína) y las semillas de canavallia (concanavalina A), que predominantemente forman estructuras b. La mayoría de las proteínas forman un tipo mixto de estructura secundaria, que incluye estructuras de hélice α y b, y estructuras irregulares en regiones específicas de la molécula. Por ejemplo, en la proteína mioglobina, el 79 % de sus residuos de aminoácidos constituyentes forman una estructura secundaria en forma de hélice α, el 16 % se encuentran en áreas con una estructura irregular y el 5 % están involucrados en la formación de b- enfermedad de buzo. En la proteína vegetal papaína, el 28 % de la estructura secundaria está representada por hélices α, el 14 % por estructuras b, el 17 % por curvaturas b y el 41 % por estructuras irregulares.

Sección de estructura b antiparalela

Gráfico de estructura b paralela

(las flechas muestran las direcciones de las cadenas polipeptídicas)

La figura 9 muestra un esquema de la posible formación de estructuras secundarias en una de las regiones de la cadena polipeptídica de la proteína enzimática gliceraldehído fosfato deshidrogenasa. Como puede verse en el diagrama, las secuencias de aminoácidos 9 ® 22, 33 ® 45, 78 ® 81, 85 ® 88, 95 ® 98, 100 ® 112, 129 ® 133 forman una estructura secundaria helicoidal, mientras que las secuencias de aminoácidos 1® 7, 26 ®32, 56®75, 90®94, 115®120, 126®128, 142® 147 forman estructuras b, otros residuos de aminoácidos están involucrados en la formación de curvas y estructuras irregulares.

ESTRUCTURA TERCIARIA DE LAS PROTEÍNAS. La disposición en el espacio de todos los grupos atómicos de una cadena polipeptídica se denomina comúnmente estructura terciaria de una molécula de proteína. Por primera vez, el concepto de la estructura terciaria de las proteínas fue formulado en 1958 por D. Kendrew sobre la base del análisis de difracción de rayos X de la configuración espacial de la proteína mioglobina, como resultado de lo cual fue posible dilucidar la estructura tridimensional de esta proteína.

En el curso de investigaciones adicionales, se descubrió que las interacciones no covalentes entre los radicales de los residuos de aminoácidos ubicados en la superficie de las estructuras secundarias, así como los enlaces disulfuro resultantes de la interacción de los grupos sulfhidrilo, juegan un papel importante en la construcción. de la estructura terciaria de una proteína.

(-SH) residuos de aminoácidos de cisteína. Al formar una estructura terciaria, se realizan tres tipos de interacciones no covalentes: la formación de enlaces de hidrógeno, interacciones electrostáticas e hidrofóbicas.

Los puentes de hidrógeno unen los grupos funcionales entre sí.

cadenas laterales de residuos de aminoácidos:

R-OH....O=C-R R-O....H-N-R R-C=O....H-N-R

OH H H NH 2 H

La saturación de una molécula de proteína con enlaces de hidrógeno es muy alta: al menos el 90% de su posible formación. También son importantes para la estabilización de la estructura terciaria de las proteínas los enlaces de hidrógeno, que forman grupos de polipéptidos con moléculas de agua que forman la fase líquida de la solución de proteína.

Las fuerzas de interacción electrostática surgen entre los grupos cargados de residuos de aminoácidos:

R-COO‾...H 3 N⁺-R

La formación de una estructura espacial compacta se ve facilitada en gran medida por las interacciones hidrofóbicas entre grupos no polares de radicales laterales de aminoácidos que forman la cadena polipeptídica. Como resultado de interacciones hidrofóbicas, las moléculas de agua son repelidas desde la superficie de los grupos hidrofóbicos y estos últimos se acercan entre sí, como resultado de lo cual la cadena polipeptídica se enrolla en forma de glóbulo. En este caso, la mayoría de los radicales hidrofóbicos están dentro del glóbulo y por lo tanto protegidos del contacto con las moléculas de agua, mientras que los radicales hidrofílicos, por el contrario, están en la superficie del glóbulo de proteína, forman enlaces de hidrógeno con las moléculas de agua y estabilizan el espacio. estructura de la proteína.

Los aminoácidos con radicales hidrofóbicos incluyen glicina, leucina, isoleucina, valina, alanina, fenilalanina, cisteína, metionina. Los radicales hidrófilos tienen residuos de aminoácidos de treonina, serina, triptófano, tirosina, asparagina y ácido aspártico, glutamina y ácido glutámico, lisina, histidina.

La estructura espacial del polipéptido formado como resultado de las interacciones hidrofóbicas tiene un empaquetamiento bastante denso, por lo que a menudo se lo denomina núcleo hidrofóbico de la molécula de proteína. Alrededor del núcleo se forma una capa de residuos de aminoácidos hidrofílicos, que también pueden incluir radicales hidrofóbicos que forman salidas hidrofóbicas en la superficie del glóbulo de proteína. Debido a la formación de tales estructuras, se garantiza la especificidad de la interacción de una molécula de proteína con sustancias ambientales. La composición de la capa hidrofílica que rodea el núcleo hidrofóbico también incluye moléculas de agua unidas por enlaces de hidrógeno a los grupos polares de la molécula de proteína.

En muchas proteínas, un factor importante en la estabilización de la estructura terciaria son los enlaces disulfuro, que se forman durante la interacción de los residuos de cisteína según el mismo mecanismo que en la formación de dímeros de glutatión. Sin embargo, la formación de enlaces disulfuro no es un requisito previo para la estabilidad de la estructura terciaria de una proteína, ya que se conocen bastantes proteínas que forman una estructura espacial estable solo debido a interacciones no covalentes.

Durante la formación de la estructura terciaria de una proteína, pueden surgir no uno, sino dos o más núcleos hidrofóbicos, incluidos segmentos bastante grandes de la misma cadena polipeptídica. Entre estos núcleos se forman depresiones y cavidades, que son esenciales para el funcionamiento de la proteína.

La estructura terciaria de los polipéptidos se compone de elementos de la estructura secundaria. Entonces, en la composición de varias proteínas, la estructura terciaria está representada solo por hélices α, que se encuentran en el espacio en forma de secciones paralelas. Al mismo tiempo, se conocen proteínas que se construyen principalmente a partir de estructuras b plegadas en el espacio en un cierto ángulo. Sin embargo, en muchas proteínas, la configuración espacial de la molécula se forma en forma de estructuras mixtas, incluidas ciertas combinaciones de hélices α y estructuras b. En este caso, muy a menudo, la parte interna de la molécula polipeptídica está representada por estructuras b, que están rodeadas por hélices α en la superficie.

La figura 10 muestra la estructura terciaria de las proteínas enzimáticas triosa fosfato isomerasa y lisozima. En la molécula de triosa fosfato isomerasa, las capas b se presentan en la parte central, las cuales están rodeadas por hélices α. En la lisozima, parte de la estructura terciaria (en la parte superior de la figura) se forma en forma de estructuras b, y la otra parte (en la parte inferior de la figura) está representada por hélices α.

Para las proteínas naturales, se ha establecido una correspondencia estricta entre las estructuras primaria y terciaria de los polipéptidos. La secuencia de residuos de aminoácidos en la cadena polipeptídica determina su configuración espacial. Este principio se confirma en experimentos sobre la construcción de secuencias de aminoácidos de polipéptidos capaces de formar una estructura espacial de un tipo dado.

ESTRUCTURA CUATERNARIA DE LAS PROTEÍNAS. Muchas proteínas son moléculas complejas formadas por la interacción no covalente de dos o más polipéptidos, cada uno de los cuales tiene su propia estructura terciaria. Estas proteínas suelen denominarse oligómeros y los polipéptidos que las forman se denominan subunidades polipeptídicas de la proteína. El método de empaquetamiento conjunto y colocación en el espacio de subunidades polipeptídicas de proteínas oligoméricas se denomina estructura cuaternaria de la proteína.

Por primera vez, la estructura cuaternaria de una proteína se estableció mediante análisis de difracción de rayos X al estudiar la configuración espacial.

ciones de moléculas de hemoglobina (Peruts M., 1959). En estos estudios, se determinó que la molécula de hemoglobina consta de cuatro subunidades: dos cadenas polipeptídicas α de 141 residuos de aminoácidos cada una y dos cadenas b de 146 residuos de aminoácidos cada una. Las subunidades de hemoglobina se colocan en el espacio simétricamente, ocupando la parte superior de la estructura tetraédrica (Fig. 11).

En la molécula de hemoglobina, existe una interacción más fuerte entre diferentes subunidades y una relación relativamente más débil entre subunidades similares, como resultado de lo cual se forman dímeros bastante estables de diferentes subunidades (ab), a partir de los cuales ya se forma la estructura de una molécula tetramérica. debido a interacciones más débiles. Este orden de interacción de las subunidades de hemoglobina conduce a la formación de moléculas a 2 b completamente del mismo tipo, mientras que otras combinaciones de subunidades son inestables.

Si la naturaleza de la interacción entre todas las subunidades de una proteína oligomérica es la misma, entonces pueden surgir moléculas con un conjunto diferente de polipéptidos. Por ejemplo, en un tetrámero cuyas moléculas están formadas por dos tipos de subunidades A y B, se forman oligómeros de la siguiente composición: A 4 , A 3 B, A 2 B 2 , AB 3 , AB 4 . Todos ellos son proteínas estructuralmente similares que realizan la misma función en el cuerpo. Las moléculas de una proteína oligomérica construida a partir de diferentes subunidades polipeptídicas y que realizan la misma función biológica se denominan comúnmente formas moleculares múltiples, o isoformas, de una proteína dada.

La conexión de subunidades polipeptídicas en moléculas oligoméricas ocurre debido a interacciones no covalentes. Los enlaces de hidrógeno juegan un papel importante, que se forman entre elementos superpuestos de estructuras b que forman subunidades de proteínas, así como también como resultado de la interacción de radicales de aminoácidos que tienen grupos:

COOH, -OH, \u003d NH, -NH 2.

Al considerar la estructura terciaria de las proteínas, se demostró que la cubierta superficial que rodea el núcleo hidrófobo también contiene muchos radicales de aminoácidos hidrófobos que, como resultado del acercamiento de las superficies de las estructuras terciarias de las dos subunidades, entran en hidrófobo. interacciones, lo que hace una contribución significativa a la formación de las proteínas de estructura cuaternaria. Además, en algunas proteínas, las interacciones hidrofóbicas son los principales factores en la formación de su estructura cuaternaria. Por ejemplo, varias proteínas reguladoras tienen secuencias características de residuos de aminoácidos en los que el radical leucina hidrofóbico aparece con cierta frecuencia (en la misma posición cada 2 vueltas de la hélice α). Como resultado de la interacción de dos subunidades, se produce la combinación hidrófoba de sus configuraciones helicoidales y se produce la formación de una doble hélice que conecta estas subunidades en una sola molécula. Este tipo de interacción hidrofóbica entre polipéptidos de proteínas se denomina "bucles de leucina".

Factores importantes en la formación de la estructura cuaternaria de las proteínas

son interacciones electrostáticas entre grupos cargados de subunidades vecinas, representadas por radicales de ácidos dicarboxílicos (ácidos aspártico y glutámico) y diaminomonocarboxílicos (lisina, arginina). Así, como resultado de la acción combinada de todos estos factores, se forma una estructura espacial suficientemente estable de la molécula de proteína oligomérica.

Muy a menudo, la estructura cuaternaria de las proteínas está representada por dímeros, trímeros, tetrámeros y hexámeros, aunque se conocen proteínas que contienen 8, 12, 24 o más subunidades en una molécula. El papel biológico de la estructura cuaternaria de las proteínas es que al combinar elementos estructurales relativamente pequeños, es posible formar estructuras más complejas que dotan a la proteína de mayor labilidad, la capacidad de realizar una función biológica específica y la posibilidad de combinar varios funcionalmente. centros activos en una estructura espacial.

CONFORMACIÓN DE LAS MOLÉCULAS DE PROTEÍNAS

En las células de un organismo vivo a una determinada temperatura, pH y concentración del entorno fisiológico, las moléculas de proteína forman la estructura espacial termodinámicamente más estable en estas condiciones, lo que garantiza que la proteína realice su función biológica. Esta estructura espacial se llama conformación nativa-ción molécula de proteína.

Cuando las condiciones fisiológicas cambian, las moléculas de proteína pueden cambiar reversiblemente su conformación nativa y su actividad biológica también cambia. Los cambios reversibles en la conformación nativa de las proteínas (reestructuración de su estructura espacial) son importantes para la regulación de la actividad enzimática, el transporte de iones y metabolitos a través de las membranas y la regulación de la permeabilidad de la membrana celular.

Como se mencionó anteriormente, la formación de la estructura espacial de las proteínas está determinada por la secuencia determinada genéticamente de la conexión de los residuos de aminoácidos en las cadenas polipeptídicas. Por tanto, la conformación nativa de una proteína depende de su estructura primaria. Pero al mismo tiempo, la formación de una conformación de proteína nativa requiere todo el conjunto de factores del ambiente fisiológico interno de una célula dada (un pH determinado, la presencia de ciertos iones y otros cofactores).

La construcción de la estructura espacial de una molécula de proteína ocurre durante su síntesis a medida que se alarga la cadena polipeptídica, lo que probablemente predetermina la secuencia de interacción de los grupos durante la formación de la estructura secundaria y terciaria del polipéptido sintetizado. Experimentos especiales han demostrado que la molécula de proteína contiene residuos de aminoácidos que son iniciadores activos de interacciones no covalentes que facilitan la formación de estructuras intermedias durante la transición de la proteína a la conformación nativa.

Las proteínas especializadas están involucradas en la construcción correcta de la estructura espacial de las moléculas de proteína. acompañantes. Especialmente, muchas de estas proteínas se sintetizan en condiciones de estrés. Forman complejos con cadenas polipeptídicas, impidiendo su agregación durante la formación de estructuras secundarias y terciarias. Una de las regiones de la proteína chaperona se une de forma no covalente a la cadena polipeptídica desplegada y la otra se une al ATP. Tras la hidrólisis de ATP, la chaperona pasa a otro estado conformacional y su complejo con el polipéptido que forma la estructura espacial se desintegra.

También se conocen otras proteínas: catalizadores para la formación de la estructura espacial de los polipéptidos. Entonces, en las células de organismos superiores, se encontró una enzima. proteína disulfuro isomerasa, catalizando la correcta formación de enlaces disulfuro durante la formación de la estructura terciaria de los polipéptidos. Es una proteína dimérica que contiene residuos de aminoácidos de cisteína en el centro activo.

En la construcción de la conformación nativa de una proteína, el paso limitante de la velocidad puede ser la transición de grupos de enlaces peptídicos de cis-V trance-configuración. Pasa especialmente lento cis-trance-isomerización de los grupos de enlaces peptídicos formados por el grupo imino de la prolina. Para acelerar tales transformaciones en las células de los organismos, existe una enzima especial cobertizo-cis-trance-isomerasa.

Los rasgos característicos de la configuración espacial de moléculas de proteínas homólogas que realizan la misma función en diferentes organismos están determinados por la presencia de los mismos residuos de aminoácidos en posiciones clave que afectan fuertemente la conformación de la molécula, mientras que se pueden ubicar diferentes residuos de aminoácidos. en otras posiciones. Pero tienen un efecto más débil sobre la conformación de la molécula.

Muy estructura característica tienen proteínas de membrana que, por regla general, contienen fragmentos transmembrana en forma de hélices α; de ellos parten polipéptidos extramembranosos que facilitan la comunicación con el entorno entorno fisiológico. Los fragmentos de polipéptido transmembrana también se pueden formar en forma de estructuras b. Las principales funciones de las proteínas de membrana son el transporte de moléculas e iones a través de la membrana, las interacciones intercelulares, la formación de canales iónicos, la transmisión de señales externas a la célula, etc.

Bajo la influencia de factores fuertes (alta temperatura, valores extremos de pH, presencia de cationes de metales pesados, uso de solventes orgánicos y detergentes), el sistema de enlaces de hidrógeno, las interacciones electrostáticas e hidrofóbicas en las moléculas de proteína pueden alterarse, lo que provoca un cambio significativo en su estructura secundaria y terciaria, lo que lleva a la pérdida de la conformación nativa. Al mismo tiempo, la proteína ya no puede realizar su función biológica. Un cambio irreversible en la estructura espacial de las moléculas de proteína, que se acompaña de la pérdida de sus propiedades nativas, se llama desnaturalización proteinas

Un buen ejemplo de desnaturalización es la desnaturalización térmica de proteínas. Con un aumento de la temperatura, aumenta la amplitud de las vibraciones atómicas, lo que conduce a la ruptura de los enlaces de hidrógeno y al debilitamiento de las interacciones electrostáticas en las moléculas de proteína, lo que da como resultado la coagulación y precipitación irreversible de las proteínas de la solución. La mayoría de las proteínas se desnaturalizan entre 70 y 80 °C. Sin embargo, algunas proteínas se caracterizan por una estabilidad térmica bastante alta. Por ejemplo, las enzimas de las bacterias termófilas conservan su actividad catalítica a una temperatura de 80˚C.

Se conocen sustancias que estabilizan la estructura nativa de las moléculas de proteína, y su presencia en solución aumenta la temperatura de desnaturalización de la proteína. Estas sustancias incluyen sales solubles en agua que contienen cationes de calcio (Ca 2+).

La desnaturalización de proteínas puede ocurrir en ambientes altamente ácidos o fuertemente alcalinos. En un medio fuertemente ácido, la disociación de los grupos carboxilo de los radicales de aminoácidos de los ácidos dicarboxílicos se suprime casi por completo, y la carga de una molécula de proteína está determinada por las cargas positivas de los radicales de ácido diaminomonocarboxílico, cuya repulsión mutua provoca la ruptura de enlaces de hidrógeno y el debilitamiento de las interacciones electrostáticas que estabilizan la estructura terciaria de la molécula. Como resultado, las proteínas pierden su conformación original y se coagulan (precipitación).

En un ambiente fuertemente alcalino (pH>11), la carga positiva de los radicales de los ácidos diaminomonocarboxílicos se pierde y la carga de la molécula de proteína está determinada por las cargas negativas de los grupos carboxilo de los aminoácidos dicarboxílicos, cuya repulsión mutua provoca la ruptura de los enlaces de hidrógeno y el debilitamiento de las interacciones electrostáticas en la molécula, como resultado de lo cual un cambio significativo en la estructura espacial y la desnaturalización de la proteína.

Los cationes de metales pesados, tricloroacético, perclórico, tungstico y algunos otros ácidos, que forman sales insolubles con proteínas, tienen un fuerte efecto desnaturalizante.

Algunos disolventes orgánicos (alcohol, acetona, formamida) pueden interactuar con radicales hidrofóbicos de residuos de aminoácidos de proteínas y con moléculas de agua, debilitando las interacciones hidrofóbicas y rompiendo los enlaces de hidrógeno que estabilizan la estructura terciaria de los polipéptidos, lo que resulta en la desnaturalización de moléculas de proteína.

Se ha establecido que la desnaturalización de proteínas en solución o en estado húmedo ocurre mucho más fácil y rápido que en estado seco, y esto se utiliza en el desarrollo de tecnologías para el secado de material biológico y diversos productos vegetales (granos, pasta, vegetales y frutas). La información sobre la desnaturalización de las proteínas también se tiene en cuenta al hornear pan y productos de confitería, preparar alimentos enlatados y otros productos alimenticios.

Ardillas- polipéptidos naturales con un gran peso molecular. Forman parte de todos los organismos vivos y realizan diversas funciones biológicas.

La estructura de la proteína.

Las proteínas tienen 4 niveles de estructura:

• estructura primaria de una proteina- secuencia lineal de aminoácidos en la cadena polipeptídica, doblada en el espacio:

• estructura secundaria de proteínas- conformación de la cadena polipeptídica, porque girando en el espacio debido a los enlaces de hidrógeno entre NUEVA HAMPSHIRE Y ENTONCES grupos Hay 2 métodos de instalación: α -espiral y β - estructura.

• estructura terciaria de la proteína es una representación tridimensional de un remolino α - espiral o β -estructuras en el espacio:

Esta estructura está formada por puentes disulfuro -S-S- entre residuos de cisteína. Los iones con carga opuesta participan en la formación de dicha estructura.

• estructura de proteína cuaternaria formado por la interacción entre diferentes cadenas polipeptídicas:

Síntesis de proteínas.

La síntesis se basa en el método de fase sólida, en el que el primer aminoácido se fija en un soporte polimérico y se le suturan secuencialmente nuevos aminoácidos. A continuación, el polímero se separa de la cadena polipeptídica.

Las propiedades físicas de la proteína.

Las propiedades físicas de la proteína están determinadas por la estructura, por lo que las proteínas se dividen en globular(soluble en agua) y fibrilar(insoluble en agua).

Propiedades químicas de las proteínas.

1. Desnaturalización de proteínas(destrucción de la estructura secundaria y terciaria con la preservación de la primaria). Un ejemplo de desnaturalización es la cuajada de las claras de huevo cuando se hierven los huevos.

2. hidrólisis de proteínas- destrucción irreversible de la estructura primaria en una solución ácida o alcalina con formación de aminoácidos. Para que puedas instalar composición cuantitativa proteinas

3. Reacciones cualitativas:

Reacción de Biuret- interacción del enlace peptídico y sales de cobre (II) en una solución alcalina. Al final de la reacción, la solución se vuelve violeta.

reacción de xantoproteína- cuando reacciona con ácido nítrico, se observa un color amarillo.

El significado biológico de la proteína.

1. Las proteínas son un material de construcción, los músculos, los huesos y los tejidos se construyen a partir de ella.

2. Proteínas - receptores. Transmiten y reciben señales de las células vecinas del entorno.

3. Las proteínas juegan un papel importante en el sistema inmunológico del cuerpo.

4. Las proteínas realizan funciones de transporte y llevan moléculas o iones al lugar de síntesis o acumulación. (La hemoglobina transporta oxígeno a los tejidos).

5. Proteínas - catalizadores - enzimas. Estos son catalizadores selectivos muy poderosos que aceleran las reacciones millones de veces.

Hay una serie de aminoácidos que no se pueden sintetizar en el cuerpo: insustituible, se obtienen únicamente con alimentos: tizina, fenilalanina, metinina, valina, leucina, triptófano, isoleucina, treonina.

Estos son biopolímeros cuyos monómeros son aminoácidos.

Aminoácidos son de bajo peso molecular compuestos orgánicos que contienen grupos carboxilo (-COOH) y amina (-NH 2) que están unidos al mismo átomo de carbono. Una cadena lateral está unida al átomo de carbono, un radical que le da a cada aminoácido ciertas propiedades.

La mayoría de los aminoácidos tienen un grupo carboxilo y un grupo amino; estos aminoacidos se llaman neutral. Hay, sin embargo, también aminoácidos básicos- con más de un grupo amino, así como aminoácidos ácidos- con más de un grupo carboxilo.

Se sabe que existen alrededor de 200 aminoácidos en los organismos vivos, pero solo 20 de ellos forman parte de las proteínas. Estos son los llamados principal o proteinogénico aminoácidos.

Dependiendo del radical, los aminoácidos básicos se dividen en 3 grupos:

1. No polares (alanina, metionina, valina, prolina, leucina, isoleucina, triptófano, fenilalanina);
2. Polar sin carga (asparagina, glutamina, serina, glicina, tirosina, treonina, cisteína);
3. Cargado (arginina, histidina, lisina - positivo; ácido aspártico y glutámico - negativo).

Las cadenas laterales de aminoácidos (radicales) pueden ser hidrofóbicas e hidrofílicas y otorgar a las proteínas las propiedades correspondientes.

En las plantas, todos los aminoácidos necesarios se sintetizan a partir de los productos primarios de la fotosíntesis. El hombre y los animales no son capaces de sintetizar una serie de aminoácidos proteinogénicos y deben recibirlos preparados con los alimentos. Dichos aminoácidos se denominan esenciales. Estos incluyen lisina, valina, leucina, isoleucina, treonina, fenilalanina, triptófano, metionina; la arginina y la histidina son indispensables para los niños.

En solución, los aminoácidos pueden actuar tanto como ácidos como como bases, es decir, son compuestos anfóteros. El grupo carboxilo (-COOH) puede donar un protón, funcionando como un ácido, y el grupo amina (-NH2) puede aceptar un protón, exhibiendo así las propiedades de una base.

El grupo amino de un aminoácido puede reaccionar con el grupo carboxilo de otro aminoácido. La molécula resultante es dipéptido, y el enlace -CO-NH- se llama enlace peptídico.

En un extremo de la molécula de dipéptido hay un grupo amino libre y en el otro extremo hay un grupo carboxilo libre. Debido a esto, el dipéptido puede unirse a sí mismo con otros aminoácidos, formando oligopéptidos. Si se combinan muchos aminoácidos (más de 10) de esta manera, entonces polipéptido.

Los péptidos juegan un papel importante en el cuerpo. Muchos aligopéptidos son hormonas. Estos son oxitocina, vasopresina, tiroliberina, tirotropina, etc. Los oligopéptidos también incluyen bradikidina (péptido del dolor) y algunos opiáceos ("medicamentos naturales" de una persona) que realizan la función de aliviar el dolor. Tomar drogas destruye el sistema de opiáceos del cuerpo, por lo que el adicto sin una dosis de drogas experimenta 1 dolor severo- "abstinencia", que normalmente se elimina con opiáceos.

Los oligopéptidos incluyen algunos antibióticos (p. ej., gramicidina S).

Muchas hormonas (insulina, hormona adrenocorticotrópica, etc.), antibióticos (p. ej., gramicidina A), toxinas (p. ej., toxina diftérica) son polipéptidos.

Las proteínas son polipéptidos, cuya molécula incluye de 50 a varios miles de aminoácidos con un peso molecular de más de 10.000.

Cada proteína tiene su propia estructura espacial especial en un entorno determinado. Al caracterizar la estructura espacial (tridimensional), se distinguen cuatro niveles de organización de las moléculas de proteína.

Estructura primaria- la secuencia de aminoácidos en la cadena polipeptídica. La estructura primaria es específica para cada proteína y está determinada por la información genética, es decir, depende de la secuencia de nucleótidos en la región de la molécula de ADN que codifica una proteína determinada. Todas las propiedades y funciones de las proteínas dependen de la estructura primaria. La sustitución de un solo aminoácido en la composición de las moléculas proteicas o un cambio en su ubicación suele conllevar un cambio en la función de la proteína. Dado que las proteínas contienen 20 tipos de aminoácidos, la cantidad de opciones para sus combinaciones en el piso y la cadena peptídica es realmente ilimitada, lo que proporciona una gran cantidad de tipos de proteínas en las células vivas.

En las células vivas, las moléculas de proteína o sus secciones individuales no son una cadena alargada, sino retorcidas en una espiral que se asemeja a un resorte extendido (esta es la llamada hélice α) o plegadas en una capa plegada (capa β). estructura secundaria surge como resultado de la formación de enlaces de hidrógeno entre los grupos -CO - y -NH 2 de dos enlaces peptídicos dentro de una cadena polipeptídica (configuración helicoidal) o entre dos cadenas polipeptídicas (capas plegadas).

La proteína queratina tiene una configuración completamente α-helicoidal. Es una proteína estructural del cabello, lana, uñas, garras, pico, plumas y cuernos. La estructura secundaria en espiral es característica, además de la queratina, de proteínas fibrilares (filamentosas) como la miosina, el fibrinógeno y el colágeno.

En la mayoría de las proteínas, las secciones helicoidales y no helicoidales de la cadena polipeptídica se pliegan en una formación tridimensional. forma esférica- glóbulo (característica de las proteínas globulares). Un glóbulo de una configuración particular es estructura terciaria ardilla. La estructura terciaria está estabilizada por enlaces iónicos de hidrógeno, enlaces disulfuro covalentes (que se forman entre los átomos de azufre que forman la cisteína), así como interacciones hidrofóbicas. Las interacciones hidrofóbicas son las más importantes en la formación de la estructura terciaria; Al mismo tiempo, la proteína se pliega de tal forma que sus cadenas laterales hidrófobas quedan ocultas dentro de la molécula, es decir, quedan protegidas del contacto con el agua, y las cadenas laterales hidrófilas, por el contrario, quedan expuestas al exterior.

Muchas proteínas con una estructura particularmente compleja consisten en varias cadenas polipeptídicas unidas en una molécula debido a interacciones hidrofóbicas, así como con la ayuda de enlaces iónicos y de hidrógeno; Estructura cuaternaria. Tal estructura está presente, por ejemplo, en la proteína globular de la hemoglobina. Su molécula consta de cuatro subunidades polipeptídicas separadas (protómeros) ubicadas en la estructura terciaria y una parte no proteica: el hemo. Solo en tal estructura la hemoglobina puede realizar su función de transporte.

Bajo la influencia de diversos factores químicos y físicos (tratamiento con alcohol, acetona, ácidos, álcalis, alta temperatura, irradiación, alta presión etc.) hay un cambio en la estructura terciaria y cuaternaria de la proteína debido a la ruptura de los enlaces de hidrógeno e iónicos. El proceso de alteración de la estructura nativa (natural) de una proteína se denomina desnaturalización. En este caso, se observa una disminución de la solubilidad de las proteínas, un cambio en la forma y tamaño de las moléculas, una pérdida de actividad enzimática, etc.. El proceso de desnaturalización a veces es reversible, es decir, el retorno condiciones normales medio ambiente puede ir acompañada de la restauración espontánea de la estructura natural de la proteína. Este proceso se llama renaturalización. De ello se deduce que todas las características de la estructura y el funcionamiento de una macromolécula de proteína están determinadas por su estructura primaria.

Por composición química distinguir entre proteínas simples y complejas. A simple Las proteínas están formadas únicamente por aminoácidos, difícil- que contiene la parte proteica y no proteica (prostática) - iones metálicos, carbohidratos, lípidos, etc. Las proteínas simples son la albúmina del suero sanguíneo, la inmunoglobulina (anticuerpos), la fibrina, algunas enzimas (tripsina), etc. Las proteínas complejas son todas proteolípidos y glicoproteínas, hemoglobina, la mayoría de las enzimas, etc.

funciones de las proteinas

Estructural.

Las proteínas forman parte de las membranas celulares y de los orgánulos celulares. Las paredes de los vasos sanguíneos, cartílagos, tendones, cabello, uñas, garras en animales superiores consisten principalmente en proteínas.

Catalítico (enzimático).

Las enzimas proteicas catalizan todas las reacciones químicas del cuerpo. Proporcionan la descomposición de nutrientes en el tracto digestivo, la fijación de carbono durante la fotosíntesis, reacciones de síntesis de matriz, etc.

Transporte.

Las proteínas pueden unirse y transportar diversas sustancias. Las albúminas sanguíneas transportan ácidos grasos, globulinas, iones metálicos y hormonas. La hemoglobina transporta oxígeno y dióxido de carbono.

Las moléculas de proteína que componen la membrana plasmática participan en el transporte de sustancias dentro y fuera de la célula.

Protector.

Lo llevan a cabo las inmunoglobulinas (anticuerpos) de la sangre, que proporcionan la defensa inmunitaria del organismo. El fibrinógeno y la trombina intervienen en la coagulación de la sangre y previenen las hemorragias.

Contractible.

Lo proporciona el movimiento relativo entre sí de los filamentos de las proteínas de actina y miosina en los músculos y en el interior de las células. El deslizamiento de los microtúbulos, construidos a partir de la proteína tubulina, se explica por el movimiento de los cilios y flagelos.

Regulador.

Muchas hormonas son oligopéptidos o proteínas, por ejemplo: insulina, glucagón, hormona adenocorticotrópica, etc.

Receptor.

Algunas proteínas incrustadas en la membrana celular pueden cambiar su estructura para actuar ambiente externo. Así es como se reciben las señales del entorno externo y se transmite la información a la célula. un ejemplo seria fitocromo- una proteína fotosensible que regula la respuesta fotoperiódica de las plantas, y opsina - componente rodopsina, un pigmento que se encuentra en las células de la retina.

Las proteínas se aislaron como una clase separada de moléculas biológicas en el siglo XVIII como resultado del trabajo del químico francés Antoine Fourcroix y otros científicos, en el que se observó la propiedad de las proteínas de coagularse (desnaturalizarse) bajo la influencia del calor o los ácidos. . En ese momento se investigaron proteínas como la albúmina ("clara de huevo"), la fibrina (una proteína de la sangre) y el gluten de los granos de trigo. El químico holandés Gerrit Mulder analizó la composición de las proteínas y planteó la hipótesis de que casi todas las proteínas tienen una fórmula empírica similar. El término "proteína" para moléculas similares fue propuesto en 1838 por el químico sueco Jakob Berzelius. Mulder también identificó los productos de degradación de las proteínas - aminoácidos, y para uno de ellos (leucina), con un pequeño margen de error, determinó el peso molecular - 131 daltons. En 1836 Mulder propuso el primer modelo de la estructura química de las proteínas. Basado en la teoría de los radicales, formuló el concepto de la unidad estructural mínima de la composición de la proteína, C 16 H 24 N 4 O 5, que se denominó "proteína", y la teoría - "teoría de la proteína". A medida que se acumulaban nuevos datos sobre las proteínas, la teoría comenzó a ser criticada repetidamente, pero hasta finales de la década de 1850, a pesar de las críticas, todavía se consideraba generalmente aceptada.

A fines del siglo XIX, se estudiaron la mayoría de los aminoácidos que componen las proteínas. En 1894, el fisiólogo alemán Albrecht Kossel presentó la teoría de que los aminoácidos son los componentes básicos de las proteínas. A principios del siglo XX, el químico alemán Emil Fischer demostró experimentalmente que las proteínas consisten en residuos de aminoácidos conectados por enlaces peptídicos. También realizó el primer análisis de la secuencia de aminoácidos de una proteína y explicó el fenómeno de la proteólisis.

Sin embargo, el papel central de las proteínas en los organismos no se reconoció hasta 1926, cuando el químico estadounidense James Sumner (luego premio Nobel) demostró que la enzima ureasa es una proteína.

La dificultad de aislar proteínas puras dificultó su estudio. Por ello, los primeros estudios se realizaron utilizando aquellos polipéptidos que podían ser purificados en en numeros grandes, es decir, proteínas de la sangre, huevos de gallina, diversas toxinas, así como enzimas digestivas/metabólicas liberadas después del sacrificio del ganado. A fines de la década de 1950, la empresa Armour Hot Dog Co. fue capaz de purificar un kilogramo de ribonucleasa A pancreática bovina, que se ha convertido en un objeto experimental para muchos científicos.

La idea de que la estructura secundaria de las proteínas es el resultado de la formación de enlaces de hidrógeno entre los aminoácidos fue propuesta por William Astbury en 1933, pero Linus Pauling es considerado el primer científico en predecir con éxito la estructura secundaria de las proteínas. Más tarde, Walter Kauzman, apoyándose en el trabajo de Kai Linderström-Lang, hizo una contribución significativa a la comprensión de las leyes de formación de la estructura terciaria de las proteínas y el papel de las interacciones hidrofóbicas en este proceso. En 1949, Fred Sanger determinó la secuencia de aminoácidos de la insulina, demostrando así que las proteínas son polímeros lineales de aminoácidos, y no sus cadenas ramificadas (como en algunos azúcares), coloides o cicloles. Las primeras estructuras de proteínas basadas en la difracción de rayos X de un solo átomo se obtuvieron en la década de 1960 y por RMN en la década de 1980. En 2006, el Protein Data Bank contenía alrededor de 40.000 estructuras de proteínas.

En el siglo XXI, el estudio de las proteínas se ha movido a un nivel cualitativamente nuevo, cuando no solo se estudian las proteínas purificadas individuales, sino también el cambio simultáneo en el número y las modificaciones postraduccionales de una gran cantidad de proteínas de células individuales, tejidos u organismos. Esta área de la bioquímica se llama proteómica. Con la ayuda de métodos bioinformáticos, fue posible no solo procesar datos de análisis estructural de rayos X, sino también predecir la estructura de una proteína en función de su secuencia de aminoácidos. Actualmente, la microscopía crioelectrónica de complejos de proteínas grandes y la predicción de proteínas pequeñas y dominios de proteínas grandes utilizando programas informáticos se acercan con precisión a la resolución de estructuras a nivel atómico.

Propiedades

El tamaño de una proteína se puede medir en el número de aminoácidos o en daltons (peso molecular), más a menudo debido al tamaño relativamente grande de la molécula en unidades derivadas: kilodaltons (kDa). Las proteínas de levadura, en promedio, constan de 466 aminoácidos y tienen un peso molecular de 53 kDa. La proteína más grande que se conoce actualmente, la titina, es un componente de los sarcómeros musculares; masa molecular sus diversas isoformas van desde 3000 a 3700 kDa, consta de 38.138 aminoácidos (en el músculo solius humano).

Las proteínas varían en su grado de solubilidad en agua, pero la mayoría de las proteínas son solubles en ella. Los insolubles incluyen, por ejemplo, la queratina (la proteína que forma el cabello, el pelo de los mamíferos, las plumas de las aves, etc.) y la fibroína, que forma parte de la seda y las telarañas. Las proteínas también se dividen en hidrofílicas e hidrofóbicas. Los hidrofílicos incluyen la mayoría de las proteínas del citoplasma, el núcleo y la sustancia intercelular, incluidas la queratina insoluble y la fibroína. Los hidrofóbicos incluyen la mayoría de las proteínas que componen las membranas biológicas de las proteínas integrales de membrana que interactúan con los lípidos de membrana hidrofóbica (estas proteínas suelen tener también pequeñas regiones hidrofílicas).

desnaturalización

Desnaturalización irreversible de la proteína del huevo de gallina bajo la influencia de altas temperaturas

Como regla general, las proteínas conservan la estructura y, por lo tanto, las propiedades fisicoquímicas, como la solubilidad en condiciones como la temperatura y a las que se adapta un organismo determinado. Cambiar estas condiciones, como calentar o tratar la proteína con ácido o álcali, da como resultado la pérdida de las estructuras cuaternaria, terciaria y secundaria de la proteína. La pérdida de una estructura nativa por parte de una proteína (u otro biopolímero) se denomina desnaturalización. La desnaturalización puede ser completa o parcial, reversible o irreversible. El caso más famoso de desnaturalización irreversible de proteínas en la vida cotidiana es la preparación de un huevo de gallina, cuando, bajo la influencia de altas temperaturas, la proteína ovoalbúmina transparente soluble en agua se vuelve densa, insoluble y opaca. La desnaturalización es en algunos casos reversible, como en el caso de la precipitación (precipitación) de proteínas hidrosolubles con sales de amonio, y se utiliza como forma de purificarlas.

Proteínas simples y complejas.

Además de las cadenas peptídicas, muchas proteínas también contienen fragmentos que no son de aminoácidos; de acuerdo con este criterio, las proteínas se clasifican en dos grupos. grandes grupos- Proteínas simples y complejas (proteínas). Las proteínas simples contienen solo cadenas de aminoácidos, las proteínas complejas también contienen fragmentos que no son de aminoácidos. Estos fragmentos de naturaleza no proteica en la composición de proteínas complejas se denominan "grupos protésicos". Dependiendo de la naturaleza química de los grupos protésicos, se distinguen las siguientes clases entre las proteínas complejas:

• Glicoproteínas que contienen residuos de carbohidratos unidos covalentemente como grupo prostético y su subclase, proteoglicanos, con grupos prostéticos de mucopolisacáridos. Los grupos hidroxilo de la serina o la treonina suelen estar implicados en la formación de enlaces con residuos de carbohidratos. La mayoría de las proteínas extracelulares, en particular las inmunoglobulinas, son glicoproteínas. En los proteoglicanos, la parte de carbohidratos es ~95%, son el principal componente de la matriz extracelular.
• Lipoproteínas que contienen lípidos no unidos covalentemente como parte protésica. Lipoproteínas formadas por proteínas-apolipoproteínas con lípidos que se unen a ellas y realizan la función de transporte de lípidos.
• Metaloproteínas que contienen iones metálicos coordinados no hemo. Entre las metaloproteínas hay proteínas que realizan funciones de almacenamiento y transporte (por ejemplo, ferritina y transferrina que contienen hierro) y enzimas (por ejemplo, anhidrasa carbónica que contiene zinc y varias superóxido dismutasas que contienen cobre, manganeso, hierro y otros iones metálicos como centros activos )
• Las nucleoproteínas que contienen ADN o ARN no enlazado covalentemente, en particular la cromatina que forma los cromosomas, es una nucleoproteína.
• Fosfoproteínas que contienen residuos de ácido fosfórico unidos covalentemente como grupo protésico. Los grupos hidroxilo de la serina o la treonina están implicados en la formación de un enlace éster con el fosfato; las fosfoproteínas son, en particular, la caseína de la leche.
• Las cromoproteínas son el nombre colectivo de proteínas complejas con grupos prostéticos coloreados de diversa naturaleza química. Estos incluyen muchas proteínas con un grupo prostético de porfirina que contiene metal que realizan diversas funciones: hemoproteínas (proteínas que contienen hemo: hemoglobina, citocromos, etc. como grupo prostético), clorofilas; flavoproteínas con un grupo flavina, etc.

estructura proteica

• Estructura terciaria- la estructura espacial de la cadena polipeptídica (un conjunto de coordenadas espaciales de los átomos que componen la proteína). Estructuralmente, consta de elementos de estructura secundaria estabilizados por varios tipos de interacciones, en las que las interacciones hidrofóbicas juegan un papel importante. En la estabilización de la estructura terciaria intervienen:
  • enlaces covalentes (entre dos residuos de cisteína - puentes disulfuro);
  • enlaces iónicos entre grupos laterales con carga opuesta de residuos de aminoácidos;
  • enlaces de hidrógeno;
  • interacciones hidrofílicas-hidrofóbicas. Cuando interactúa con las moléculas de agua circundantes, la molécula de proteína "tiende" a enroscarse para que los grupos laterales no polares de aminoácidos se aíslen de solución acuosa; Aparecen grupos laterales hidrofílicos polares en la superficie de la molécula.

• Estructura cuaternaria (o subunidad, dominio): la disposición mutua de varias cadenas polipeptídicas como parte de un único complejo proteico. Las moléculas de proteína que componen una proteína con una estructura cuaternaria se forman por separado en los ribosomas y solo después del final de la síntesis forman una estructura supramolecular común. Una proteína con una estructura cuaternaria puede contener cadenas polipeptídicas tanto idénticas como diferentes. En la estabilización de la estructura cuaternaria intervienen los mismos tipos de interacciones que en la estabilización de la terciaria. Los complejos de proteínas supramoleculares pueden consistir en docenas de moléculas.

Entorno proteico

Diferentes formas de representar la estructura tridimensional de una proteína utilizando como ejemplo la enzima triosa fosfato isomerasa. A la izquierda, un modelo de "varilla", con la imagen de todos los átomos y los enlaces entre ellos; los elementos se muestran en colores. Los motivos estructurales, las hélices α y las hojas β se representan en el medio. A la derecha está la superficie de contacto de la proteína, construida teniendo en cuenta los radios de van der Waals de los átomos; los colores muestran las características de la actividad de los sitios

Por tipo general Las estructuras proteicas se pueden dividir en tres grupos:

Formación y mantenimiento de la estructura proteica en los organismos vivos.

La capacidad de las proteínas para restaurar la estructura tridimensional correcta después de la desnaturalización hizo posible presentar la hipótesis de que toda la información sobre la estructura final de una proteína está contenida en su secuencia de aminoácidos. Ahora es una teoría generalmente aceptada que, como resultado de la evolución, la conformación estable de una proteína tiene una energía libre mínima en comparación con otras posibles conformaciones de ese polipéptido.

Sin embargo, existe un grupo de proteínas en las células cuya función es asegurar la restauración de la estructura proteica después del daño, así como la creación y disociación de complejos proteicos. Estas proteínas se llaman chaperonas. La concentración de muchas chaperonas en la célula aumenta con un fuerte aumento de la temperatura ambiente, por lo que pertenecen al grupo Hsp (ing. proteínas de choque térmico- proteínas de choque térmico). La importancia del funcionamiento normal de las chaperonas para el funcionamiento del cuerpo puede ilustrarse con el ejemplo de la chaperona α-cristalina, que forma parte del cristalino del ojo humano. Las mutaciones en esta proteína conducen a la opacidad del cristalino debido a la agregación de proteínas y, como resultado, a las cataratas.

Síntesis de proteínas

Síntesis química

Las proteínas cortas se pueden sintetizar químicamente utilizando un grupo de métodos que utilizan la síntesis orgánica, por ejemplo, la ligadura química. La mayoría de los métodos de síntesis química proceden en la dirección C-terminal a N-terminal, a diferencia de la biosíntesis. Así, es posible sintetizar un péptido inmunogénico corto (epítopo), que se utiliza para obtener anticuerpos por inyección en animales, o para obtener hibridomas; la síntesis química también se utiliza para producir inhibidores de ciertas enzimas. La síntesis química permite la introducción de aminoácidos artificiales, es decir, que no se encuentran en las proteínas comunes, por ejemplo, adjuntando etiquetas fluorescentes a las cadenas laterales de los aminoácidos. Sin embargo, los métodos químicos de síntesis son ineficientes cuando las proteínas tienen más de 300 aminoácidos; además, las proteínas artificiales pueden tener una estructura terciaria incorrecta y no hay modificaciones postraduccionales en los aminoácidos de las proteínas artificiales.

Biosíntesis de proteínas

Vía universal: síntesis ribosómica

Las proteínas son sintetizadas por organismos vivos a partir de aminoácidos basándose en la información codificada en los genes. Cada proteína consta de una secuencia única de aminoácidos, que está determinada por la secuencia de nucleótidos del gen que codifica para esta proteína. El código genético se compone de "palabras" de tres letras llamadas codones; cada codón es responsable de unir un aminoácido a la proteína: por ejemplo, la combinación AUG corresponde a la metionina. Dado que el ADN consta de cuatro tipos de nucleótidos, el número total de codones posibles es 64; y puesto que en las proteínas se utilizan 20 aminoácidos, muchos aminoácidos se especifican mediante más de un codón. Los genes que codifican proteínas se transcriben primero en la secuencia de nucleótidos del ARN mensajero (ARNm) mediante proteínas de ARN polimerasa.

El proceso de síntesis de proteínas basado en una molécula de ARNm se denomina traducción. Durante la etapa inicial de la biosíntesis de proteínas, la iniciación, el codón de metionina generalmente se reconoce como una pequeña subunidad del ribosoma, a la que se une el ARN de transferencia de metionina (ARNt) utilizando factores de iniciación de proteínas. Después del reconocimiento del codón de inicio, la subunidad grande se une a la subunidad pequeña y comienza la segunda etapa de la traducción: el alargamiento. Con cada movimiento del ribosoma desde el extremo 5" al 3" del ARNm, se lee un codón a través de la formación de puentes de hidrógeno entre los tres nucleótidos (codón) del ARNm y el anticodón complementario del ARN de transferencia al que se une el ARNm. se adjunta el aminoácido correspondiente. La síntesis del enlace peptídico es catalizada por el ARN ribosómico (ARNr), que forma el centro de peptidil transferasa del ribosoma. El ARN ribosómico cataliza la formación de un enlace peptídico entre el último aminoácido del péptido en crecimiento y el aminoácido unido al ARNt, colocando los átomos de nitrógeno y carbono en una posición favorable para la reacción. Las enzimas aminoacil-tRNA sintetasa unen aminoácidos a sus tRNA. La tercera y última etapa de la traducción, la terminación, ocurre cuando el ribosoma alcanza el codón de parada, después de lo cual los factores de terminación de la proteína hidrolizan el último ARNt de la proteína, deteniendo su síntesis. Por lo tanto, en los ribosomas, las proteínas siempre se sintetizan desde el extremo N hasta el extremo C.

Síntesis no ribosómica

Modificación postraduccional de proteínas.

Una vez completada la traducción y liberada la proteína del ribosoma, los aminoácidos de la cadena polipeptídica sufren diversas modificaciones químicas. Ejemplos de modificación postraduccional son:

• unión de varios grupos funcionales (grupos acetilo, metilo y fosfato);
• adición de lípidos e hidrocarburos;
• cambio de aminoácidos estándar a no estándar (formación de citrulina);
• formación de cambios estructurales (formación de puentes disulfuro entre cisteínas);
• eliminación de una parte de la proteína tanto al principio (secuencia señal) como en algunos casos en el medio (insulina);
• adición de pequeñas proteínas que afectan la degradación de proteínas (sumoilación y ubiquitinación).

En este caso, el tipo de modificación puede ser tanto universal (la adición de cadenas formadas por monómeros de ubiquitina sirve como señal de la degradación de esta proteína por el proteasoma) como específica de esta proteína. Al mismo tiempo, una misma proteína puede sufrir numerosas modificaciones. Así, las histonas (proteínas que componen la cromatina en eucariotas) en diferentes condiciones pueden sufrir hasta 150 modificaciones diferentes.

Funciones de las proteínas en el cuerpo.

Al igual que otras macromoléculas biológicas (polisacáridos, lípidos) y ácidos nucleicos, las proteínas son componentes esenciales de todos los organismos vivos, están involucradas en la mayoría de los procesos vitales de la célula. Las proteínas llevan a cabo transformaciones metabólicas y energéticas. Las proteínas forman parte de las estructuras celulares: orgánulos, secretados en el espacio extracelular para el intercambio de señales entre las células, la hidrólisis de los alimentos y la formación de sustancias intercelulares.

Cabe señalar que la clasificación de las proteínas según su función es bastante arbitraria, ya que en los eucariotas una misma proteína puede realizar varias funciones. Un ejemplo bien estudiado de tal multifuncionalidad es la lisil-tRNA sintetasa, una enzima de la clase de aminoacil-tRNA sintetasas, que no solo une la lisina al tRNA, sino que también regula la transcripción de varios genes. Las proteínas realizan muchas funciones debido a su actividad enzimática. Entonces, las enzimas son la proteína motora miosina, las proteínas reguladoras de la proteína quinasa, la proteína transportadora sodio-potasio adenosina trifosfatasa, etc.

función catalítica

El papel más conocido de las proteínas en el cuerpo es la catálisis de varias reacciones químicas. Las enzimas son un grupo de proteínas con propiedades catalíticas específicas, es decir, cada enzima cataliza una o más reacciones similares. Las enzimas catalizan las reacciones de división de moléculas complejas (catabolismo) y su síntesis (anabolismo), así como la replicación y reparación del ADN y la síntesis de moldes de ARN. Se conocen varios miles de enzimas; entre ellos, como, por ejemplo, la pepsina descompone las proteínas en el proceso de digestión. En el proceso de modificación postraduccional, algunas enzimas agregan o eliminan grupos químicos en otras proteínas. Se conocen unas 4.000 reacciones catalizadas por proteínas. La aceleración de la reacción como resultado de la catálisis enzimática es a veces enorme: por ejemplo, la reacción catalizada por la enzima orotato carboxilasa es 10 17 veces más rápida que la no catalizada (78 millones de años sin la enzima, 18 milisegundos con la participación de la enzima). Las moléculas que se adhieren a una enzima y cambian como resultado de la reacción se denominan sustratos.

Aunque las enzimas generalmente se componen de cientos de aminoácidos, solo una pequeña fracción de ellos interactúa con el sustrato, y aún menos (un promedio de 3 a 4 aminoácidos, a menudo ubicados muy separados en la secuencia primaria de aminoácidos) están directamente involucrados en catálisis. La parte de la enzima que se une al sustrato y contiene los aminoácidos catalíticos se denomina sitio activo de la enzima.

función estructural

función protectora

Hay varios tipos de funciones protectoras de las proteínas:

Función reguladora

Muchos procesos dentro de las células están regulados por moléculas de proteína, que no sirven ni como fuente de energía ni como fuente de energía. material de construcción para la celda Estas proteínas regulan la transcripción, traducción, empalme, así como la actividad de otras proteínas, etc. La función reguladora de las proteínas se lleva a cabo ya sea por actividad enzimática (por ejemplo, proteína quinasa), o por unión específica a otras moléculas, como regla, afectando la interacción con estas moléculas enzimas.

Las hormonas se transportan en la sangre. La mayoría de las hormonas animales son proteínas o péptidos. La unión de la hormona al receptor es una señal que desencadena una respuesta en la célula. Las hormonas regulan la concentración de sustancias en la sangre y las células, el crecimiento, la reproducción y otros procesos. Un ejemplo de tales proteínas es la insulina, que regula la concentración de glucosa en la sangre.

Las células interactúan entre sí utilizando proteínas señalizadoras transmitidas a través de la sustancia intercelular. Dichas proteínas incluyen, por ejemplo, citoquinas y factores de crecimiento.

función de transporte

Función de repuesto (reserva) de las proteínas

Estas proteínas incluyen las llamadas proteínas de reserva, que se almacenan como fuente de energía y materia en semillas de plantas y huevos de animales; las proteínas terciarias de la cáscara del huevo (ovoalbúminas) y la proteína principal de la leche (caseína) también cumplen una función principalmente nutricional. Una serie de otras proteínas se utilizan en el cuerpo como fuente de aminoácidos, que a su vez son precursores de sustancias biológicamente activas que regulan los procesos metabólicos.

Función de receptor

Los receptores de proteínas pueden estar ubicados en el citoplasma o integrados en la membrana celular. Una parte de la molécula receptora percibe una señal, que suele ser una sustancia química y, en algunos casos, luz, acción mecánica (por ejemplo, estiramiento) y otros estímulos. Cuando se aplica una señal a cierta parte de la molécula, la proteína receptora, se producen sus cambios conformacionales. Como resultado, cambia la conformación de otra parte de la molécula, que transmite la señal a otros componentes celulares. Hay varios mecanismos de señalización. Algunos receptores catalizan una reacción química particular; otros sirven como canales iónicos que se abren o cierran cuando se aplica una señal; otros se unen específicamente a moléculas mensajeras intracelulares. En los receptores de membrana, la parte de la molécula que se une a la molécula de señal se encuentra en la superficie celular y el dominio de transmisión de señal está en el interior.

Función motora (motora)

Los aminoácidos que no pueden ser sintetizados por los animales se llaman esenciales. Las enzimas clave en las rutas biosintéticas, como la aspartato quinasa, que cataliza el primer paso en la formación de lisina, metionina y treonina a partir del aspartato, están ausentes en los animales.

Los animales obtienen los aminoácidos principalmente de las proteínas de sus alimentos. Las proteínas se descomponen durante la digestión, que generalmente comienza con la desnaturalización de la proteína al colocarla en un ambiente ácido e hidrolizarla con enzimas llamadas proteasas. Algunos de los aminoácidos obtenidos de la digestión se utilizan para sintetizar las proteínas del organismo, mientras que el resto se convierte en glucosa mediante el proceso de gluconeogénesis o se utiliza en el ciclo de Krebs. El uso de proteínas como fuente de energía es especialmente importante en condiciones de ayuno, cuando las propias proteínas del cuerpo, especialmente los músculos, sirven como fuente de energía. Los aminoácidos también son una fuente importante de nitrógeno en la nutrición del cuerpo.

No existen normas únicas para el consumo humano de proteínas. La microflora del intestino grueso sintetiza aminoácidos que no se tienen en cuenta al compilar las normas de proteínas.

Biofísica de proteínas

Las propiedades físicas de las proteínas son muy complejas. Los datos del análisis de difracción de rayos X (hasta una resolución de 1 angstrom), la alta densidad de empaquetamiento, la cooperatividad de los proceso de desnaturalización y otros hechos.

A favor de otra hipótesis, las propiedades líquidas de las proteínas en los procesos de movimientos intraglobulares (un modelo de salto limitado o difusión continua) se evidencian mediante experimentos sobre dispersión de neutrones, espectroscopia de Mössbauer y dispersión de Rayleigh de la radiación de Mössbauer.

Métodos de estudio

Se utilizan varios métodos para determinar la cantidad de proteína en una muestra:

• método espectrofotométrico

ver también

notas

1. Desde un punto de vista químico, todas las proteínas son polipéptidos. Sin embargo, los polipéptidos cortos, de menos de 30 aminoácidos de longitud, especialmente los sintetizados químicamente, no pueden llamarse proteínas.
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Pero la vida en nuestro planeta se originó a partir de una gota de coacervado. También era una molécula de proteína. Es decir, se sigue la conclusión de que son estos compuestos químicos los que son la base de toda la vida que existe en la actualidad. Pero, ¿qué son las estructuras proteicas? ¿Qué papel juegan en el cuerpo y en la vida de las personas hoy en día? ¿Qué tipos de proteínas hay? Intentemos resolverlo.

Proteínas: un concepto general

Desde el punto de vista, la molécula de la sustancia en cuestión es una secuencia de aminoácidos interconectados por enlaces peptídicos.

Cada aminoácido tiene dos grupos funcionales:

• carboxilo -COOH;
• un grupo amino -NH 2 .

Es entre ellos que se produce la formación de enlaces en diferentes moléculas. Así, el enlace peptídico tiene la forma -CO-NH. Una molécula de proteína puede contener cientos o miles de estos grupos, dependerá de la sustancia específica. Los tipos de proteínas son muy diversos. Entre ellos están los que contienen aminoácidos esenciales para el organismo, lo que significa que deben entrar al organismo con productos alimenticios. Existen variedades que realizan importantes funciones en la membrana celular y su citoplasma. También se aíslan catalizadores biológicos: enzimas, que también son moléculas de proteína. Son muy utilizados en la vida humana, y no solo participan en los procesos bioquímicos de los seres vivos.

El peso molecular de los compuestos en consideración puede variar desde varias decenas hasta millones. Después de todo, el número de unidades monoméricas en una gran cadena polipeptídica es ilimitado y depende del tipo de sustancia en particular. La proteína en su forma pura, en su conformación nativa, se puede ver al examinar un huevo de gallina en una masa coloidal densa, transparente, de color amarillo claro, dentro de la cual se encuentra la yema: esta es la sustancia deseada. Lo mismo puede decirse del requesón sin grasa, este producto también es proteína casi pura en su forma natural.

Sin embargo, no todos los compuestos bajo consideración tienen la misma estructura espacial. En total, se distinguen cuatro organizaciones de la molécula. Las especies determinan sus propiedades y hablan de la complejidad de la estructura. También se sabe que las moléculas más enredadas espacialmente se someten a un procesamiento extenso en humanos y animales.

Tipos de estructuras proteicas.

Hay cuatro de ellos en total. Echemos un vistazo a lo que es cada uno de ellos.

1. Primario. Representa la secuencia lineal habitual de aminoácidos conectados por enlaces peptídicos. No hay giros espaciales, no hay espiralización. El número de enlaces incluidos en el polipéptido puede llegar a varios miles. Los tipos de proteínas con una estructura similar son la glicilalanina, la insulina, las histonas, la elastina y otras.
2. Secundario. Consiste en dos cadenas polipeptídicas que están retorcidas en forma de espiral y orientadas una hacia la otra mediante giros formados. En este caso, se forman enlaces de hidrógeno entre ellos, manteniéndolos unidos. Así es como se forma una sola molécula de proteína. Los tipos de proteínas de este tipo son los siguientes: lisozima, pepsina y otros.
3. Conformación terciaria. Es una estructura secundaria densamente empaquetada y compactamente enrollada. Aquí, además de los enlaces de hidrógeno, aparecen otros tipos de interacción: esta es la interacción de van der Waals y las fuerzas de atracción electrostática, contacto hidrofílico-hidrofóbico. Ejemplos de estructuras son albúmina, fibroína, proteína de seda y otras.
4. Cuaternario. La estructura más compleja, que consiste en varias cadenas polipeptídicas retorcidas en espiral, enrolladas en una bola y unidas en un glóbulo. Ejemplos como la insulina, la ferritina, la hemoglobina y el colágeno ilustran tal conformación proteica.

Si consideramos todas las estructuras de moléculas dadas en detalle desde un punto de vista químico, entonces el análisis llevará mucho tiempo. De hecho, cuanto más alta es la configuración, más compleja e intrincada su estructura, más tipos de interacciones se observan en la molécula.

Desnaturalización de moléculas de proteína.

Una de las propiedades químicas más importantes de los polipéptidos es su capacidad para descomponerse bajo la influencia de ciertas condiciones o agentes químicos. Por ejemplo, varios tipos de desnaturalización de proteínas están muy extendidos. ¿Qué es este proceso? Consiste en la destrucción de la estructura nativa de la proteína. Es decir, si inicialmente la molécula tenía una estructura terciaria, luego de la acción de agentes especiales colapsará. Sin embargo, la secuencia de residuos de aminoácidos permanece sin cambios en la molécula. Las proteínas desnaturalizadas pierden rápidamente sus propiedades físicas y químicas.

¿Qué reactivos pueden conducir al proceso de destrucción de la conformación? Hay varios.

1. Temperatura. Cuando se calienta, hay una destrucción gradual de la estructura cuaternaria, terciaria y secundaria de la molécula. Visualmente, esto se puede observar, por ejemplo, al freír un huevo de gallina común. La "proteína" resultante es la estructura primaria del polipéptido de albúmina que estaba en el producto crudo.
2. Radiación.
3. Acción de agentes químicos fuertes: ácidos, álcalis, sales de metales pesados, solventes (por ejemplo, alcoholes, éteres, benceno y otros).

Este proceso a veces también se denomina fusión de la molécula. Los tipos de desnaturalización de proteínas dependen del agente bajo cuya acción se produjo. Además, en algunos casos, se lleva a cabo el proceso inverso. Esto es renaturalización. No todas las proteínas pueden restaurar su estructura, pero una parte significativa de ellas puede hacerlo. Entonces, químicos de Australia y América llevaron a cabo la renaturalización de un huevo de gallina hervido utilizando algunos reactivos y un método de centrifugación.

Este proceso es importante para los organismos vivos en la síntesis de cadenas polipeptídicas por ribosomas y ARNr en las células.

Hidrólisis de una molécula de proteína

Junto con la desnaturalización, las proteínas se caracterizan por otra propiedad química: la hidrólisis. Esta es también la destrucción de la conformación nativa, pero no de la estructura primaria, sino completamente de los aminoácidos individuales. Una parte importante de la digestión es la hidrólisis de proteínas. Los tipos de hidrólisis de polipéptidos son los siguientes.

1. Químico. Basado en la acción de ácidos o álcalis.
2. Biológico o enzimático.

Sin embargo, la esencia del proceso permanece sin cambios y no depende de qué tipos de hidrólisis de proteínas se lleven a cabo. Como resultado, se forman aminoácidos, que se transportan a todas las células, órganos y tejidos. Su transformación posterior consiste en la participación de la síntesis de nuevos polipéptidos, ya aquellos que son necesarios para un organismo en particular.

En la industria, el proceso de hidrólisis de las moléculas de proteína se utiliza sólo para obtener los aminoácidos deseados.

Funciones de las proteínas en el cuerpo.

Varios tipos de proteínas, carbohidratos, grasas son componentes vitales para el funcionamiento normal de cualquier célula. Y eso significa todo el organismo como un todo. Por lo tanto, su papel se explica en gran medida un alto grado significado y ubicuidad dentro de los seres vivos. Hay varias funciones principales de las moléculas polipeptídicas.

1. catalítico. Se lleva a cabo mediante enzimas que tienen una estructura proteica. Hablaremos de ellos más tarde.
2. Estructural. Los tipos de proteínas y sus funciones en el cuerpo afectan principalmente la estructura de la célula misma, su forma. Además, los polipéptidos que realizan esta función forman el cabello, las uñas, las conchas de los moluscos y las plumas de las aves. También son una cierta armadura en el cuerpo de la célula. El cartílago también se compone de este tipo de proteínas. Ejemplos: tubulina, queratina, actina y otros.
3. Regulador. Esta función se manifiesta en la participación de los polipéptidos en procesos tales como: transcripción, traducción, ciclo celular, empalme, lectura de ARNm y otros. En todos ellos, juegan un papel importante como regulador.
4. Señal. Esta función es realizada por proteínas ubicadas en la membrana celular. Transmiten diferentes señales de una unidad a otra, y esto conduce a la comunicación entre tejidos. Ejemplos: citocinas, insulina, factores de crecimiento y otros.
5. Transporte. Algunos tipos de proteínas y las funciones que realizan son simplemente vitales. Esto sucede, por ejemplo, con la proteína hemoglobina. Transporta el oxígeno de una célula a otra en la sangre. Para una persona es insustituible.
6. Repuesto o reserva. Dichos polipéptidos se acumulan en plantas y huevos de animales como fuente de nutrición y energía adicionales. Un ejemplo son las globulinas.
7. Motor. Una función muy importante, especialmente para los organismos y bacterias más simples. Después de todo, solo pueden moverse con la ayuda de flagelos o cilios. Y estos orgánulos, por su naturaleza, no son más que proteínas. Ejemplos de dichos polipéptidos son los siguientes: miosina, actina, cinesina y otros.

Obviamente, las funciones de las proteínas en el cuerpo humano y otros seres vivos son muy numerosas e importantes. Esto confirma una vez más que sin los compuestos que estamos considerando, la vida en nuestro planeta es imposible.

Función protectora de las proteínas

Los polipéptidos pueden proteger contra diversas influencias: químicas, físicas, biológicas. Por ejemplo, si el cuerpo está en peligro en forma de virus o bacterias de naturaleza extraña, entonces las inmunoglobulinas (anticuerpos) entran en batalla con ellos, desempeñando un papel protector.

Si hablamos de efectos físicos, entonces la fibrina y el fibrinógeno, que están involucrados en la coagulación de la sangre, juegan un papel importante aquí.

Proteínas alimentarias

Los tipos de proteína dietética son los siguientes:

• completo - aquellos que contienen todos los aminoácidos necesarios para el cuerpo;
• incompletos: aquellos en los que hay una composición de aminoácidos incompleta.

Sin embargo, ambos son importantes para el cuerpo humano. Sobre todo el primer grupo. Cada persona, especialmente durante los períodos de desarrollo intensivo (infancia y adolescencia) y la pubertad, debe mantener un nivel constante de proteínas en sí mismo. Después de todo, ya hemos considerado las funciones que realizan estas asombrosas moléculas, y sabemos que prácticamente ni un solo proceso, ni una sola reacción bioquímica dentro de nosotros puede prescindir de la participación de polipéptidos.

Por eso es necesario consumir todos los días Subsidio diario Proteínas que se encuentran en los siguientes alimentos:

• huevo;
• leche;
• requesón;
• carne y pescado;
• frijoles;
• frijoles;
• maní;
• trigo;
• avena;
• lentejas y otros.

Si uno consume 0,6 g del polipéptido por kg de peso por día, entonces a una persona nunca le faltarán estos compuestos. Si durante mucho tiempo el cuerpo no recibe las proteínas necesarias, se produce una enfermedad, que tiene el nombre de inanición de aminoácidos. Esto conduce a graves trastornos metabólicos y, como resultado, a muchas otras dolencias.

Proteínas en una célula

Dentro de la unidad estructural más pequeña de todos los seres vivos, las células, también hay proteínas. Además, realizan casi todas las funciones anteriores allí. En primer lugar, se forma el citoesqueleto de la célula, que consta de microtúbulos, microfilamentos. Sirve para mantener la forma, así como para el transporte interior entre orgánulos. Varios iones y compuestos se mueven a lo largo de moléculas de proteína, como a lo largo de canales o rieles.

También es importante el papel de las proteínas inmersas en la membrana y situadas en su superficie. Aquí realizan funciones tanto de receptor como de señal, participan en la construcción de la membrana misma. Hacen guardia, lo que significa que juegan un papel protector. ¿Qué tipos de proteínas en la célula se pueden atribuir a este grupo? Hay muchos ejemplos, aquí hay algunos.

1. actina y miosina.
2. Elastina.
3. Bordillo.
4. Colágeno.
5. tubulina.
6. Hemoglobina.
7. Insulina.
8. Transcobalamina.
9. Transferrina.
10. Albumen.

En total, hay varios cientos de diferentes que se mueven constantemente dentro de cada celda.

Tipos de proteínas en el cuerpo.

Por supuesto, tienen una gran variedad. Si intenta dividir de alguna manera todas las proteínas existentes en grupos, puede obtener algo como esta clasificación.

En general, muchas características pueden tomarse como base para clasificar las proteínas que se encuentran en el cuerpo. Uno todavía no existe.

Enzimas

Catalizadores biológicos de naturaleza proteica, que aceleran significativamente todos los procesos bioquímicos en curso. El intercambio normal es imposible sin estos compuestos. Todos los procesos de síntesis y descomposición, ensamblaje de moléculas y su replicación, traducción y transcripción, y otros, se llevan a cabo bajo la influencia de un tipo específico de enzima. Ejemplos de estas moléculas son:

• oxidorreductasas;
• transferasas;
• catalasa;
• hidrolasas;
• isomerasas;
• liasas y otros.

Hoy en día, las enzimas se utilizan en la vida cotidiana. Entonces, en la producción de detergentes en polvo, a menudo se usan las llamadas enzimas, que son catalizadores biológicos. Mejoran la calidad del lavado, sujeto a las condiciones especificadas régimen de temperatura. Se adhiere fácilmente a las partículas de suciedad y las elimina de la superficie de las telas.

Sin embargo, debido a su naturaleza proteica, las enzimas no toleran demasiado agua caliente o proximidad a fármacos alcalinos o ácidos. De hecho, en este caso, se producirá el proceso de desnaturalización.